Alkoholdehydrogenasen (ADH)
 
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Abk. ADH. Alkoholdehydrogenasen sind Enzyme, die im Energiestoffwechsel Alkohol in Gegenwart des Coenzyms NAD zum Acetaldehyd oxidieren. Vorkommen in der Leber, aber auch im Verdauungstrakt (gastroenterale ADH) sowie in Hefen. Hefe-ADH wird als Enzym zur Blutalkoholbestimmung eingesetzt, siehe ADH-Verfahren.

Menschliche ADH besteht aus zwei Polypeptidketten mit jeweils zwei Zink-Ionen (Zn2+), von denen eines für die Koordnination der Bindung zum Alkohol zuständig ist. Genetisch wird menschliche ADH an 5 verschiedenen Gen-Loci gebildetet (als ADH1 bis ADH5 bezeichnet), wobei ADH2 3 Untergruppen und ADH3 2 Untergruppen bildet (Polymorphismus). Die einzelnen ADH-Enzyme unterscheiden sich in ihrer Aktivität bezüglich Ethanol bis zum Faktor 1000. Ob ADH-Defekte einen Einfluß auf die Alkoholismus-Entwicklung haben, ist bislang noch nicht eindeutig geklärt.

Hefe-ADH ist mit der menschlichen ADH verwandt. Sie besitzt ebenfalls Zn2+-Ionen, hat jedoch statt zwei vier längere Polypeptidketten.

ADH katalysiert nicht nur die Oxidation von Ethanol, sondern auch von Methanol (Bildung des toxischen Formaldehyds) und anderer primärer und sekundärer Alkohole.

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Letztes Update dieser Seite: 03.11.2017 - IMPRESSUM - FAQ